簡章索引:
按學(xué)費查找簡章:2萬元以下課程 | 2-3萬元課程 | 3-5萬元課程 | 5-7萬元課程 | 7-9萬元課程 | 9萬元以上課程
按類型查找簡章:企業(yè)總裁培訓(xùn)班 | 工商管理總裁班 | 地產(chǎn)總裁班 | 金融總裁班 | 國學(xué)總裁班 | 女性總裁班 | 營銷培訓(xùn)班 | 人力培訓(xùn)班 | 財務(wù)培訓(xùn)班 | 職業(yè)經(jīng)理人 | 互聯(lián)網(wǎng)培訓(xùn)班 | 短期培訓(xùn)班 | 藝術(shù)品收藏班
按人群查找簡章:中層管理人員(總監(jiān)) - 副總經(jīng)理 - 總經(jīng)理 - 董事長 - 個人修養(yǎng)提升 - 互聯(lián)網(wǎng)專題 - 黨建培訓(xùn)班
主頁 > 清華新聞 > 教學(xué)科研 > 楊茂君等《基因與發(fā)育》發(fā)文說明異源二聚體分子新機制 -編號:OT9

楊茂君等《基因與發(fā)育》發(fā)文說明異源二聚體分子新機制 -編號:OT9

2015-02-04 19:11  來源:http://m.sustainablelifeonearth.com/  閱讀:

  該系列研究取得國度天然科學(xué)基金委、科技部重大研究打算及清華-北大生命結(jié)合核心的支持。

B.Hat1p/Hat2p/H4復(fù)合物識別未修飾的H3R2

  楊茂君教授為本文的通信作者,生命學(xué)院博士研究生李洋、張麗、以及柴繼杰教授實驗室的劉婷婷和柴成梁為獨特第一作者。

Hat1p/Hat2p復(fù)合物識別新合成的H3和H4異源二聚體的分子模型。

D.利用等溫量熱法檢測Hat1p/Hat2p/H4復(fù)合物與H3K9甲基化修飾小肽的結(jié)合能力

A.Hat1p/Hat2p/H31-12/H47-46復(fù)合物的晶體構(gòu)造

說明Hat1p/Hat2p復(fù)合物識別新合成的H3和H4異源二聚體的分子機制

  真核生物染色體的基礎(chǔ)結(jié)構(gòu)單位是由DNA和組蛋白構(gòu)成的核小體。組蛋白翻譯后修飾,包含甲基化、乙;、泛素化、磷酸化等,影響染色體的結(jié)構(gòu)狀況,通常被以為構(gòu)成動態(tài)轉(zhuǎn)錄調(diào)控成分的“組蛋白密碼”,在轉(zhuǎn)錄、復(fù)制、DNA修復(fù)等生命進程中發(fā)揮側(cè)重要調(diào)節(jié)作用。組蛋白乙;D(zhuǎn)移酶(histone acetylase, HAT)是決議和保持組蛋白乙;潭燃皠討B(tài)均衡的一種要害激酶,新和成的組蛋白H4在進行染色體組裝前會被乙酰化,組蛋白乙酰轉(zhuǎn)移酶復(fù)合物Hat1p/Hat2p在這個過程中表演著主要角色。然而Hat1p/Hat2p復(fù)合物是如何識別新合成的H3/H4異源二聚體并施展其乙酰轉(zhuǎn)移酶活性的機制仍不明白。此外,形成Hat1p/Hat2p復(fù)合物的成員之一-Hat2p,作為組蛋白乙酰轉(zhuǎn)移酶Hat1p的分子伴侶是如何增進Hat1p活性的發(fā)揮也知之甚少。

E.Hat1p/Hat2p復(fù)合物辨認新合成的H3/H4異源二聚體的模型

C.應(yīng)用等溫量熱法檢測Hat1p/Hat2p/H4復(fù)合物與H3K4甲基化潤飾小肽的聯(lián)合才能

  楊茂君教授實驗室通過X-射線晶體衍射的方式解析了復(fù)合物Hat1p/Hat2p/H47-46復(fù)合物和Hat1p/Hat2p/H31-12/H47-46復(fù)合物的高辨別率晶體結(jié)構(gòu)(圖A)。該研究在分子水平上說明了Hat2p是通過促進Hat1p底物識別來進步Hat1p乙酰轉(zhuǎn)移酶活性的機制;通過pull-down等生化手腕驗證了Hat1p與Hat2p之間相互作用的癥結(jié)位點,并利用ITC對Hat2p與組蛋白H3互相作用的分子機制進行了進一步研究,發(fā)現(xiàn)了Hat2p可能通過識別不同修飾的H3來調(diào)節(jié)組蛋白修飾的分子機制(圖B-D),這些發(fā)現(xiàn)對研究Hat1p作為乙酰轉(zhuǎn)移酶介入到DNA復(fù)制以及染色體組裝等多種重要的生命過程都有著十分重要的領(lǐng)導(dǎo)意思。同時通過生物信息學(xué)對多種生物的Hat1進行比對后發(fā)明,Hat1p蛋白中與Hat2p彼此作用的一段重要的區(qū)域并不在種間守舊,更好地闡明了Hat1p與Hat2p之間的相互作用的調(diào)節(jié)機制是從簡略到龐雜的一種進化過程,在高級生物的體內(nèi)可能通過其它蛋白的參加對兩者的相互作用進行調(diào)節(jié)。目前,已有研究證實組蛋白H3上122位的賴氨酸泛素化對新和成的組蛋白H3/H4二聚體的組裝及轉(zhuǎn)運存在重要作用。此外,通過結(jié)構(gòu)比對作者發(fā)現(xiàn)H3/H4二聚體以一種全新的方法結(jié)合Hat1p/Hat2p(圖E),該研究為闡明組蛋白修飾對染色體組裝及組蛋白轉(zhuǎn)運提供了一個全新的視點。

供稿:生命學(xué)院 編纂:襄 樺 學(xué)生編輯:小 西

  清華消息網(wǎng)5月16日電 5月16日,清華大學(xué)工商培訓(xùn),清華大學(xué)性命學(xué)院楊茂君教授研究組在 Genes & Development (基因與發(fā)育)發(fā)表名為 “Hat2p recognizes histone H3 tail to specify the acetylation of newly-synthesized H3/H4 heterodimer by Hat1p/Hat2p complex”(Hat2p識別組蛋白H3的尾部,加強Hat1p/Hat2p復(fù)合物乙;潞铣蒆3/H4異源二聚體的特異性)的學(xué)術(shù)論文。

楊茂君教授研究組在《Genes & Development》上發(fā)文

  本論文是由清華大學(xué)楊茂君教授實驗室、柴繼杰教授實驗室、中國迷信院生物物理研討所許瑞明教學(xué)試驗室跟美國俄亥俄州破大學(xué)醫(yī)學(xué)院的Mark R. Parthun教授實驗室合作下實現(xiàn)的。清華大學(xué)醫(yī)學(xué)院李海濤傳授為該研究提供了有力的輔助,鳳凰工程主管范世龍博士及上海同步輻射光源(SSRF)BL17U1線站為數(shù)據(jù)收集供給了及時有效的支撐。

相關(guān)的主題文章:
閱讀過本文的訪客還閱讀過: 情況系國度重年夜水專項階段實行計劃經(jīng)由過
美國哈佛大學(xué)著名學(xué)者拜訪建造學(xué)院 - 清華
“走進清華大學(xué)核能與新能源技巧研討院”運
【24次教導(dǎo)工作探討會】化工系召開中心課程

相關(guān)熱詞搜索:
清華大學(xué)工商培
楊茂君等《基因與發(fā)育》發(fā)文說明異源二聚體分子新機制 -編號:OT9 相關(guān)課程

RSS地圖  |  網(wǎng)站地圖  |  報名流程  |  聯(lián)系我們
版權(quán)申明:以上課程版權(quán)歸主辦單位所有,本站只為以上課程提供頁面制作及網(wǎng)絡(luò)展示平臺,而非商業(yè)行為! 如有侵權(quán)請聯(lián)系本站刪除!
Copyright ©2012 中國企業(yè)總裁培訓(xùn)班官方報名中心 Inc. All rights reserved.京ICP備8885419號.地址:北京市-清華大學(xué)西主樓 Tel:86-10-57100393